Todos hemos oído hablar de las proteínas, estas cadenas lineales de aminoácidos son asociadas en un primer momento a su función estructural y agrupadas de manera simplista como uno de los principales macronutrientes. La visión debe ser más amplia, estos prótidos no son unas macromoléculas cualquiera, desempeñan un papel muy determinante en los organismos vivos, sobre todo en lo que a nosotros nos compete.
Realmente las proteínas son moléculas grandes y complejas y desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su función específica.
Las proteínas tienen funciones específicas y tan diversas como: defensa ante los agentes maliciosos, ayuda en las funciones digestivas, funciones hormonales y de transporte de otro tipo de células más pequeñas, como podéis ver sus funciones van mucho más allá de lo meramente estructural.
Las propiedades biológicas de las proteínas dependen de su interacción física con otras moléculas. Así, por ejemplo, los anticuerpos se adhieren a los virus o bacterias para ejercer su función defensiva y marcarlos para su destrucción o la enzima hexocinasa se une a la glucosa y al ATP para catalizar una reacción entre ellas. Todas las proteínas se adhieren o se unen a otras moléculas. En algunos casos, esta unión es muy estrecha; en otros, es débil y de corta duración.
Para que no se haga muy tedioso dividiremos el artículo en dos partes, en la primera hablaremos de cómo se unen las proteínas para determinar la función que van a adquirir en el organismo. En la segunda parte del artículo lo haremos de las funciones realizadas por estas.
Interacción química de las proteína
Las proteínas tienen grandes capacidades químicas debido a su interacción con otros grupos cercanos que mejoran la reactividad química de las cadenas laterales de aminoácidos. Estas interacciones se dividen en dos categorías principales.
La primera es la cadena polipeptídica, ésta bloquea el acceso de las moléculas de agua debido a que estas moléculas forman enlaces de hidrógeno y pueden solapar y ocupar la superficie de la proteína. Debido a ello, la rigidez de los enlaces de hidrógeno (y las interacciones iónicas) entre las proteínas y sus ligandos aumenta considerablemente.
En segundo lugar, la agrupación de cadenas laterales de aminoácidos polares vecinas puede alterar su reactividad. Si las cadenas laterales están cargadas negativamente se produce una repulsión mutua por la forma en que la proteína se pliega, por ejemplo, la afinidad del sitio por un ion cargado positivamente aumenta considerablemente. Además, cuando las cadenas laterales de aminoácidos interactúan entre sí a través de enlaces de hidrógeno, los grupos laterales normalmente no reactivos pueden volverse reactivos, lo que les permite entrar en reacciones que rompen enlaces entre átomos previamente seleccionados.
Las proteínas se unen a otras proteínas a través de varios tipos de conexiones
Las proteínas pueden unirse a otras proteínas en al menos tres formas:
Una de las cuales se hará a través de una parte de la superficie de la proteína, la cuál entra en contacto con un bucle extendido de cadena polipeptídica. Tal interacción superficie-cadena, por ejemplo, permite que el dominio SH2 (es un módulo que funciona en las interacciones proteína -proteína. Se une a la proteína que la contiene a una segunda proteína que tiene una cadena lateral de tirosina fosforilada en un contexto de secuencia de aminoácidos específico) reconozca un polipéptido fosforilado como un bucle en una segunda proteína y permita que una proteína quinasa reconozca las proteínas que fosforilan.
Un segundo tipo de interfase proteína -proteína se forma cuando dos hélices α, una de cada proteína, se emparejan para formar una espiral enrollada. Este tipo de conexión proteica se encuentra en varias familias de proteínas reguladoras de genes.
La tercera forma y la más común de interacción de las proteínas es mediante la combinación precisa de una superficie rígida con la de otra. Tales interacciones pueden ser muy estrechas, ya que se puede formar una gran cantidad de enlaces débiles entre dos superficies que se acoplan bien. Por la misma razón, tales interacciones superficie-superficie pueden ser extremadamente específicas, lo que permite que una proteína seleccione solo una pareja de los muchos miles de proteínas diferentes que se encuentran en una célula. Todas las proteínas deben unirse a ligandos particulares para llevar a cabo sus diversas funciones. Esta capacidad de unión selectiva estrecha se muestra en un grado extraordinario en la familia de anticuerpos.
Los anticuerpos, o inmunoglobulinas, son proteínas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a moléculas extrañas, como las que se encuentran en la superficie de un microorganismo invasor. Cada anticuerpo se une a una molécula diana con mucha fuerza, inactivando así directamente la diana o marcándola para su destrucción. Un anticuerpo reconoce su objetivo (llamado antígeno ) con una especificidad notable. Debido a que potencialmente hay miles de millones de antígenos diferentes que podríamos encontrar, tenemos que ser capaces de producir miles de millones de anticuerpos diferentes.
Los anticuerpos son moléculas en forma de Y con dos sitios de unión idénticos que son complementarios a una pequeña porción de la superficie de la molécula de antígeno. Un examen detallado de los sitios de unión al antígeno de los anticuerpos revela que están formados por varios bucles de cadena polipeptídica que sobresalen de los extremos de un par de dominios proteicos estrechamente yuxtapuestos. La enorme diversidad de sitios de unión a antígeno que poseen los diferentes anticuerpos se genera cambiando solo la longitud y la secuencia de aminoácidos de estos bucles, sin alterar la estructura básica de la proteína.
Muchas proteínas pueden realizar su función simplemente uniéndose a otra molécula. Una molécula de actina, por ejemplo, solo necesita asociarse con otras moléculas de actina para formar un filamento. Hay otras proteínas, sin embargo, para las que la unión de ligandos es sólo un primer paso necesario en su función. Este es el caso de la clase grande y muy importante de proteínas llamadas enzimas.
Las enzimas son moléculas notables que determinan todas las transformaciones químicas que forman y rompen los enlaces covalentes en las células. Se unen a uno o más ligandos, llamados sustratos, y los convierten en uno o más productos modificados químicamente. Así estos sustratos podrán ser usados como energía o en otras funciones fisiológicas.
Hemos conocido la forma en la que se forman las proteínas en base a las uniones para determinar la funcionalidad que van a tener en el organismo. Las posibilidades son infinitas y hemos mostrado algunos ejemplos para comprender el proceso. La segunda parte del artículo será enfocada a la funcionalidad de las proteínas.
